Resposta:

A)

PROTEÍNAS;

Funções ; apresentam várias funções; estrutural, hormonal, enzimática, defesa (anticorpos), energética, resistência  aos tecidos, transporte de gases (CO2 O2), absorção  de luz, entre outras.

*são  moléculas orgânicas  mais abundantes nos animais, só perdendo para água, que é uma molécula inorgânica. Em tempertauras altas podem sofrer DESNATURACÃO e quando colocadas em condições ideais algumas podem sofrer RENATURACÃO.

Agentes denaturantes: calor, mudança de pH, radiação, álcool 70o, corrente elétrica, metais pesados, pressão, salinidade e detergentes.

CARBOIDRATOS

(glicidios ou glúcides)

Funções; podem ser monossacarídeos (3 a 7 carbonos), dissacarídeos (formados por 2 monossacarídeos) ou, ainda, polissacarídeos (formado por milhares de monossacarídeos). Funções: energética, construção de material genético (DESORRIBOSE e RIBOSE), armazenamento energético (amido e glicogênio), estrutural (construção  do exoesqueleto de artrópodes pela QUITINA).

LIPÍDIOS

(lípides);

Funções; insolúveis em água, mas solúveis em solventes orgânicos  (álcool, benzeno, clorofórmio e éter).

*apresentam muitas funções: reserva energética, isolamento térmico, hormonal, isolamento elétrico (mielina), construção de membranas, impermebializantes de superfície, matéria-prima para construção  de sais biliares, alguns lipídios  são vitaminas (retinol, tocoferol) e procedem como coenzimas (ativadores enzimáticos). O caroteno e o licopeno são lipídios que atuam na absorção de luz pelas plantas.’

B)

As estruturas das proteínas servem para identificar as proteínas:

Estrutura primária: é a sequência  linear dos aminoácidos de uma proteína. Duas proteínas somente serão  iguais se apresentarem a mesma sequência de aminoácidos. A insuilna foi a primeira proteína a ter sequência dos aminoácidos identificada.

Estrutura proteíca primária, na qual VAL= valina, LEU=leucina e SER=serina.

Estrutura secundária:é uma alfa-hélice, um tipo de dobra que a molécula descreve no espaco.

alfa-hélice=estrutura secundária de uma proteína.

É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.

Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.

Estrutura terciária: a proteína é uma molécula longa que realiza dobras sobre si mesma. A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.

Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.

Estrutura quaternária: é formada pela associação de várias cadeias polipeptídicas que determinam o aspecto tridimensional da molécula. A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.

Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.

C)

Glicídios ou carboidratos ou hidratos de carbono ou glúcides.

São  moléculas formadas por carbono, hidrogênio e oxigênio. São  mais abundantes nos vegetais do que nos animais.

Monossacarídeos: São  os menores e mais simples carboidratos da natureza. Apresentam um número de carbonos que oscila entre 3 e 7. Recebem o nome de acordo com o número de átomos de carbono que possuem: carboidrato com 3 carbonos é uma triose, com 4 carbonos é uma tetrose, com 5 carbonos é uma pentose, com 6 carbonos é uma hexose e com 7 carbonos é uma heptose. Geralmente obedecem à formula Cn(H2O)n.

Dissacarídeos: São  carboidratos formados pela união de dois monossacarídeos.

Polissacarídeos: São  os maiores e mais complexos carboidratos da natureza, sendo construídos por milhares de monossacarídeos e classificados como macromoléculas. Geralmente são insolúveis em água.

Explicação:

A estrutura primária das proteínas é basicamente a sequência linear de aminoácidos que a formam. A estrutura secundária é a conformação bidimensional que uma cadeia polipeptídica assume no espaço (hélice alfa ou folha beta), enquanto a estrutura terciária é a estrutura global que uma proteína assume. Por fim, a estrutura quaternária trata-se da organização espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas em uma única proteína funcional.

Estruturas tridimensionais das proteínas e forças químicas

O "dobramento" das proteínas é basicamente fruto das interações eletroquímicas entre os resíduos de aminoácidos presentes nas cadeias polipeptídicas.

A estrutura primária das proteínas é mantida pela ligação peptídica entre o  grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido e o grupo amina (-NH2) do próximo aminoácido em sequência.  A estrutura secundária  é um resultado das ligações de hidrogênio entre os grupos amida (-NH) e carbonila (-CO) da cadeia polipeptídica.

Por sua vez, a estrutura terciária é mantida pela interação entre resíduos de aminoácidos distantes na sequência polipeptídica, por meio de ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas e ligações dissulfeto em resíduos de cisteína. Essas forças também influenciam a estrutura quaternária.

Veja mais sobre proteínas aqui:

https://brainly.com.br/tarefa/52114813

#SPJ2